단백질 합성과 기능적 특성

단백질의 기능적 특성은 전적으로 펩티드 사슬 내의 아미노산들의 정확한 서열 (amino acid sequence)에 달려 있다. 이 서열을 결정하는 정보는 DNA 분자의 염기 서열 (base sequence)에 존재하며 3개의 염기 서열이 특정한 아미노산을 결정한다. 3개의 뉴클레오티드로 구성된 유전 암호(코돈, genetic code)를 만들 수 있는 4개 의 뉴클레오티드의 가능한 조합은 64 개이며 이것은 단백질에 정상적으로 존재하는 20개의 아미노산을 지정하기에 충분한 수가 된다. 따라서 많은 아미노산은 여러 개 의 유전 암호에 의해 지정되고 있다.

 

세포에서 단백질의 합성 장소는 리보솜(ribosome)이다. 리보조옴은 각 아미노 산을 길어지고 있는 펩티드 사슬의 끝에 전달하는 운반체 분자에 각 코돈이 노출돼게끔 mRNA와 결합한다. 운반체 분자는 그 자체가 RNA로 구성되어 있는데 이 운 정확한 서열 분자의 염기 을 결정한다. 수 있는 4개으로 존재하는 산은 여러 개 반 RNA(transfer RNA, tRNA)는 mRNA의 코돈과 상보적인 역 코돈(anticodon)이 라 부르는 염기 서열을 분자 한쪽 끝에 갖고 있으며 또 다른 끝에는 해당되는 코돈에 의해 지정되는 아미노산을 결합하고 있다.

 

따라서 하나의 아미노산의 운반체로 작용하는 여러 다른 tRNA가 존재하게 된다. 단백질 합성에 관련된 반응 순서는 그 림 7.12에 나와 있다. 요약해서 말하면 세포의 유전적 특성은 염색체의 DNA 안에 있는 삼자체 유전 암호 (triplet code)의 형태에 실려 있다. 이 유전 암호는 전적으로 단백질 합성을 통 해 발현되는데 단백질은 구조적 역할과 효소로서 세포의 다른 모든 대사 반응을 조 절하는 역할을 하게 된다.

 

7.5 광합성

 

각 아미노돈이 노출돼 는데 이 운 태양광은 전체 지구 생태계의 주된 에너지원이 되는데 바로 광합성 (photosynthesis)을 통해 생태계에 에너지와 유기물을 제공하게 된다. 광합성은 녹색식물, 조류, 광합성 세균에 의해 일어나는데 7.3.5절에서 설명한 광인 산화 반응에서 생성된 ATP와 환원력(NADPH)을 이용하여 이산화탄소가 캘빈 회로(Calvin cycle)를 거쳐 환원되어 탄수화물을 만들게 된다.

 

광인 산화 반응은 빛이 필요한 명반응(light reaction)으로 태양 에너지를 이용할 수 있는 광합성 색소인 엽록소가 있는 엽록체 내의 그라나(grana)에서 일어난다. 이산화탄소 고정은 빛이 필요 없는 암반응(dark reac tion)으로 엽록체 내의 스트로마(stroma)에서 일어난다.

 

이산화탄소의 고정은 그림 7.13에서와 같이 일어나는데 이산화탄소는 먼저 이불로 스 이인산(ribulose bisphosphate, RuBP)과 결합하여 불안정한 6탄당 중간물질을 형 성한 후 바로 2개의 3-phosphoglycerate(PGA)로 된다. PGA는 ATP와 NADPH에 의해 더욱 환원된 후 탄소의 재배열을 통해 과당-6-인산(fructose - 6 - phosphate)이 만들어져 생합성 과정으로 빠져나가고 남은 3탄당이 리불로스 인산을 만 들고 이것이 다시 리불로스 이 인 산이 된다.

 

이산화탄소 고정의 전체 과정을 요약 하 면 : 6CO2 + 12 NADPH + 18 ATP → CH2O6 + 12 NADP+ + 18 ADP + Pi 이산화탄소와 RuBP를 결합시키는 캘빈 회로의 첫 번째 효소인 ribulose bisphosphate carboxylase(RuBisCO)와 리불로스 인산으로부터 리불로스 이 인 산을 만드는 효소인 phosphoribulokinase가 캘빈 회로에서 가장 중요한 효소가 된다. 이 두 효소는 거의 모든 광합성 생물체에서 발견되며 황 세균, 철 세균, 질화세균 같은 화 학독 립 영양 세균에서도 존재하며 화학 독립영양 세균들도 캘빈 회로를 갖고 있다.

 

Ribulose bisphosphate carboxylase는 종종 세포 내에서 carboxysome이라는 세포 내의 구조물에 많이 저장되어 있을 수 있다. 독립영양 세균 중 어떤 종류들은 이산화탄소 고정에 캘빈 회로를 이용하지 않는 데 대표적인 것으로 광합성 황 세균의 일종인 green bacteria는 역구 연산 회로(re verse TCA cycle, 그림 7.14)를 이용하여 이산화탄소를 고정한다. 7.6 대사 조절 질화세균 같은 화를 갖고 있다.

 

세포 내의 생장중의 미생물 세포는 적어도 1,000 개 이상의 효소 촉매 반응을 수행한다. 그러나 이 반응들이 동시에 같은 정도로 요구되는 것은 아니다. 따라서 이들 반응의 속도가 적절히 조절되어야만 하며 만일 조절이 잘못될 경우에는 세포에 해로운 결과가 일어나게 되어 활발한 생장이 일어나지 못하게 된다. 생물체내에서 모든 반응 은 효소가 촉매 하므로 대사 조절은 효소의 조절에 의해 일어나며 여기에는 2가지 방법이 있다.

 

첫 번째 방법은 이미 존재하고 있는 효소의 활성을 조절하는 방식이고 두 번째 방법은 효소의 양, 즉 효소 합성을 조절하는 방식이다.

 

7.6.1 효소 활성의 조절

 

효소 활성의 주된 조절 기작은 되먹임 저해(feedback inhibition)로 생합성 경로에 서 주로 이용된다. Feedback inhibition에서는 생성된 아미노산 또는 다른 생합성 경 로의 최종산물이 그 일련의 반응의 첫 번째 효소의 활성을 저해한다. 따라서 세포 내에 최종 생성물이 축적되면 그것의 더 이상의 합성이 저해되며 최종 생성물이 소모되면 합성이 재개된다(그림 7.15). 이렇게 최종 산물이 효소 활성을 저해할 수 있는 것은 저해받은 효소가 갖고 있는 다른 자리 입체성 (allostery)이라는 특성 때문이다. 다른 자리 입체성 효소(allosteric enzyme)는 기질과 결합하는 활성부위 (active site) 외에 저해물질이 결합하는 다른 자리 입체성 부위(allosteric site)를 갖고 있다.

 

다른 자리 입체성 부위에 저해물 질이 비공유 결합으로 결합하면 효소의 입체 구조가 변하여 기질이 활성 부위에 결합하지 못하게 된다(그림 7.16). 저해물질의 농도가 감소하면 저해물질이 다른 자리 입체성 부위에서 떨어지는 방향으로 화학평형이 일어나 활성 부위가 다시 기질과 결합할 수 있게 된다. 되먹임 저해의 경우 보통 최종 산물이 첫 번째 효소의 저해 물질로 작용한다. 이렇게 최종 산물이 충분히 존재하면 그것을 더 이상 만들 필요가 없으며 원료 물질을 다른 용도로 이용하기 위해 반응의 첫 번째 효소를 저해하며 최 종 산물이 많지 않을 경우에는 계속적으로 반응이 진행되어 적정량의 최종 산물의 농도를 유지할 수 있게 된다.

 

7.6.2 효소 합성의 조절

 

세포 내에서 모든 효소들이 항상 같은 양으로 존재하는 것은 아니다. 일부 효소는 다른 것들보다 훨씬 많은 양으로 존재하기도 하며 어떤 종류는 특정한 시기에만 만 들어지기도 한다. 이런 효소 합성의 조절 기작은 세포가 존재하고 있는 환경의 영 향을 받아 일어나게 된다. 효소 합성의 조절 기작에는 여러 가지가 있는데 그중 대 표적인 것이 효소 합성의 유도 (induction)와 억제(repression)이다. 효소 억제는 특정 물질이 많이 존재할 때 그 물질의 합성을 촉매 하는 효소들의 합성을 억제하는 기 작으로 생합성에 관여하는 많은 효소들에 주로 적용된다.

 

효소 합성을 유도하는 물질을 유도 물질 (inducer)이라 하며 효소 합성을 억제하는 물질은 보조 억제 물질 (corepr essor)이라 하는데 대부분의 경우 기질과 최종산물이 각각 유도물질과 보조 억제 물 질로 작용한다. 효소 억제와 유도는 그림 7.17에서와 같이 DNA로부터 RNA를 만드는 전사 (transcription) 단계에서 일어나는데 효소 합성 억제의 경우에는 효소 내에 존재하는 억제 단백질(repressor protein)에 보조 억제물질이 결합한 후 DNA의 작동 유전자 (operator) 부위에 결합하여 RNA 중합효소의 진행을 막아 RNA 합성을 저해 함으로써 효소 합성을 막는다.

 

이때 억제 단백질 단독으로는 작동 유전자에 결합하지 못한다. 효소 합성 유도의 경우에는 그와 반대로 보통 때 억제 단백질이 작동 유전자에 결합하여 효소 합성을 저해하고 있지만 유도물질이 억제 단백질과 결합하면 억제 물 질을 불 활성화시켜서 작동 유전자로부터 제거된다. 억제물질이 제거되면 RNA 전사 가 진행되어 효소가 합성될 수 있다.