제6장 생체구성 물질

6.1 서론

 

세포의 생존은 세포의 물리적 완전함을 유지시키는 구조적 요소에 달려 있으며 세포의 생장, 대사와 증식을 조절하며 또한 그와 같은 과정들을 제어하는 기능적 요소에 의존하게 된다. 매우 많은 경우에, 심지어는 가장 간단한 세포에서도 구조적 역할과 기능적 역할은 매우 밀접하게 연관되어 있다.

 

살아있는 세포들의 고도로 조직화된 복잡한 성질은 수많은 유기화합물들과 탄소 자체의 화학적 성질에 기인한 것이다. 또 다른 탄소나 다른 원자들과 4개의 공유 결 합을 만드는 탄소의 능력 때문에 거의 무한한 수의 화합물을 만들 수 있으며 심지어 1억의 분자량을 갖는 고분자 물질도 형성될 수 있다.

 

모든 경우에 이들 고분자들 은 단량체(monomer)라고 부르는 작은 분자들의 연속적인 결합에 의해 생성되며 따라서 이것들을 중합체(polymer)라고 부른다. 비록 비교적 적은 수의 단량체 분자 들로 구성되었다 하더라도 이들 소단위의 가능한 다른 서열의 수는 이론적으로 실제로 매우 크다. 단량체들의 모든 가능한 조합들의 극히 일부만이 중합체 분자의 특징적인 구조적 또는 기능적 특성과 연관되어 있다 하더라도 그 수는 살아있는 생물체들의 굉장한 다양성과 복잡성을 설명하는데 충분하다.

 

그러나 그들의 기원과 무관하게 모든 세포에는 공통적인 성질이 많이 존재하는데 그것은 각각의 경우에 가능한 조합들 중 불과 몇 개 만이 적당히 일정하게 선택되었다는 것을 가리키며 세포의 화학적 성질이 고도로 정확한 방식에 의해 조직화되고 조절되었다는 것을 나타낸다.

 

이들 고분자물질들 외에 매우 다양한 다른 유기화합물들도 존재하는데 이것들은 영양물질과 중간 대사물의 역할로 중요하다. 그러나 여기서는 세포들의 특징적이며 필수적인 요소인 고분자들에 대해서만 다루기로 하겠다. 세포를 구성하는 유기화합물들은 무한한 다양성의 잠재력에도 불구하고 불과 4 종류의 생물학적 중합체 만이 존재한다. 그것들은 단백질, 다당류(탄수화물), 핵산, 그리고 지질이다.

 

그 각각은 자세하게 규정된 분명한 기능적 그리고 구조적 특성을 갖고 있다. 그러나 그들의 소단위의 결합에 관계되는 화학반응은 각각의 경우에 동 일하다는 것에 주의해야 한다. 중합체 연쇄는 수산화기(hydroxyl group)와 수소를 함유한 두 인접한 단량체 사이에서 물 분자가 하나 제거되면서 결합하는 축합반응 (condensation)으로부터 형성된다.

 

6.2 이성질 현상

 

이성질 현상(isomerism)은 동일한 분자구조식을 가지나 분자 내에서 원자나 작용기 (functional group)의 다른 배열로 인해 다른 특성을 가지는 둘 또는 그 이상의 화합물이 존재하는 성질을 말한다.

 

이것의 예로는 C3H6O2의 구조식을 갖는 화합물 의 두 가지 구조가 있다. 글리세르알데히드(glyceraldehyde)는 CHO-C(H) OH-CH. OH의 구조를 하고 있으며 디 히드록시 아세톤(dihydroxyacetone)은 CHOH-CO CHOH의 구조를 가진다. 이들 두 화합물은 keto-aldo isomerism을 나타낸다. 글 리세르알데히드의 3차원적 구조를 자세히 살펴보면 중앙의 탄소원자를 같은 작용기들이 둘러쌓을 수 있으나 각각의 경우 다른 공간적 배열을 하는 두 가지 구조로 존 재할 수 있는 잠재력을 갖는다는 것을 알 수 있다. 메탄(methane, CH)의 3차원적 모형이 그림 6.1에 나타나 있는데 이것은 4개의 공유결합의 배열을 명확하게 보여 주고 있다.

 

글리 세르 알데히드의 중심 탄소에 연결되는 4개의 기(group)도 이와 유사하게 배열된다. 4개의 다른 작용기에 둘러싸인 비대칭 탄소 원자를 함유하고 있는 화합물에는 D형과 L형이 존재하게 된다. 디 히드록시 아세톤은 비대칭 탄소를 갖고 있지 않으며 따라서 입체 이성질 현상(stereoisomerism)을 나타내지 않는다. 비록 D-와 L-glyceraldehyde가 동일한 구조식을 갖는다 해도 그들의 3차원적 모양은 서로 다르다. 이것은 D와 L을 서로 포개 놓으면 쉽게 알 수 있다. 이 두 이 성질체는 서로 거울에 비친 거울상(mirror image)을 갖고 있다. 입체 이성질체의 다른 모양은 생물 체제의 특수성에서 중요한 의미를 갖게 된다.

 

6.3 단백질

 

6.3.1 단백질의 구조

 

모든 단백질은 아미노산(amino acid)이라는 단량체로 구성되어 있으며 다음과 같은 일반적 구조식을 갖는다. 한 아미노산의 카르복실기 (COOH, carboxyl group)와 인접한 아미노산의 아미노 기 (NH, amino group) 사이에서 펩티드 결합(peptide bond)이 일어나 아미노산이 연결되어 폴리펩티드 사슬(polypeptide chain)이 형성된다.

 

자연에 존재하는 아미노산은 약 20 가지로 각각은 다른 측쇄 작용기(R)를 가진 다(표 6.1). 가장 간단한 아미노산인 glycine에서 R은 수소 원자이나 다른 것들은 상당히 큰 작용기들을 가지는데 lysine은 [-(CH2) 4-NH2]를, arginine은 [-(CH2) 3 -NH-C(NH2) =NH]를 갖는다. 위의 구조에서 중심 탄소 원자는 - 탄소라 부르며 여기에 - 카르복실 기와 -아미노기가 연결된다.

 

이것은 R 측쇄에 존재할 수 있는 다른 아미노기나 카르복실기와 구분하기 위해서인데 그 이유는 단백질 사슬 형성을 위한 축합반응에 오로지 a-group만이 관여하기 때문이다. 전형적인 단백질 은 100-1000개의 아미노산을 함유하고 있다. 이 사슬 내의 아미노산의 순서는 단백 질의 1차 구조(primary structure)라고 불린다. 많은 단백질들은 사슬 모양 또는 직선상의 분자로 존재하지 않으며 어느 정도로 접히게 된다.

 

펩티드 사슬을 따라 반복적으로 존재하는 C-C와 N-C 결합은 단백질 분자에 상당한 유연성을 제공하 여 단백질 사슬이 굽혀지고 회전하게 만든다. 단백질의 2차 구조(secondary strucure)는 이로부터 생기는 규칙적인 또는 반복적인 3차원적 모양을 지칭하는데 일반 적으로 사용된다. 2차 구조의 한 예로 - 나선 (a-helix)이 있는데 이것은 한 펩티드 결합(peptide bond)의 C=O group과 그로부터 세 번째 펩티드 결합의 N-H group 사이에서의 수소 결합(hydrogen bond)에 의한 것이다.

 

또 다른 규칙적 구조로 B-병풍(B-pleated sheet)이 있는데 이것은 서로 반대 방 향으로 평행하게 뻗어있는 두 1차 사슬 사이의 펩티드 결합의 N-H와 C=C group 사이에서 수소 결합에 의해 형성된다. 그러나 전적으로 또는 대부분이 -나선 또 는 B-병풍으로만 구성되어 있는 단백질은 극히 일부인데 그 이유는 1차 사슬의 여 러 부위들에서 다른 작용들이 일어나서 사슬이 접혀지고 굽어지는데 많은 변화를 주게 되며 그 결과 더욱 복잡한 3차원적 형태인 3차 구조(tertiary structure)가 나타나게 된다.

 

나선을 방해하는 한가지 원인은 폴리펩티드 사슬(polypeptide chain) 내의 프롤린(proline)의 존재이다. Proline은 a-imino acid로서 질소 원자가 2개의 탄소에 연결되어 있어서 펩티드 결합의 결과로 수소 결합을 형성할 수소 원자를 남 기지 않게 된다. 이로 인해 proline이 존재하는 곳에서 - 나선이 굽어지게 된다. 단백질의 3차 구조를 안정시키는 다른 작용들은 측쇄(R) 작용기들 사이에서 일어난 다. 이들 작용들에는 공유 결합, 이온 결합, 수소 결합과 소수성, 친수성 관계들이 있다. 공유 결합의 중요한 종류로 접힌 단백질 사슬 내의 두 인접한 시스테인 잔 기 (cysteine residue, R = CH2-SH) 사이에서의 결합이 있는데 이황화 물 다리(disul fide bridge)를 만들게 된다.

 

이온 작용은 보통 양전하를 가진 아미노산(예, histidine, lysine, arginine)과 음전 하를 가진 아미노산(예, aspartic acid, glutamic acid) 사이에서 일어날 수 있다. 그 러나 이 작용이 일어날 수 있는 정도는 제한되어 있는데 그 이유는 이것이 근접한 범위에서만 일어날 수 있으며 아미노산을 그 범위 내로 근접시키기 위해서는 사슬의 광범위한 접힘이 요구되기 때문이다.

 

어떤 측쇄 작용기들은 물에 별로 녹지 않는데 이런 것의 예로는 각각 alanine, valine, leucine, isoleucineoll CH, CH(CH3)2, CH2 CH(CH3) 2, CH(CH3) CH2 CH3 group과 같은 것들이다. 이들은 이온화될 수 있는 작용기를 갖고 있지 않기 때문에 소수성(hydrophobicity)을 나타낸다. 수중환경에서 이것들은 주위의 물로부터 가능 한 한 멀리 떨어지기 위해 단백질 분자의 중심을 향해 뭉치려는 경향이 있다.

 

마지막으로 많은 단백질들이 4차 구조(quaternary structure)를 갖고 있는데 그것은 2 또는 그 이상의 완전한 폴리펩티드(polypeptide) 분자들이 소단위를 이루는 하나의 완전한 작용단위체의 단백질을 형성하기 위해 모여진 결과이다. 이런 방식으로 뭉쳐지는 경향은 많은 경우에 단백질 구조의 내부에 묻혀있지 않고 표면에 존재하는 소수성 잔기들의 존재 때문인 것으로 보인다. 표면 소수성의 역할의 또 다른 예는 6.6.2에 나타나 있다

 

단백질의 입체구조는 그 기능의 발휘에 매우 중요한데 특히 효소같은 기능 단백질 (functional protein)은 특정한 고유의 입체구조를 유지해야만 기능을 발휘할 수 있다. 만일 단백질의 입체구조가 변형되면 그 단백질의 기능이나 활성은 저하되거나 사라지게 된다. 이런 현상을 단백질의 변성 (denaturation)이라 하며 열, pH의 변화, 또는 기타 물리적, 화학적 처리에 의해 일어나게 된다.